Les transporteurs d’electrons

BIOCHIMIE

Les transporteurs d’electrons

1-Les nucléotides 

Les transporteurs d’electrons
Les protéines fer-soufre  
Les transporteurs d’electrons
La plastoquinone
Les transporteurs d’electrons
L’acide lipoïque est un coenzyme formule
Les transporteurs d’electrons
Le glutathion, en abrégé GSH

Le nicotinamide-adénine-dinucléotide ou NAD est un dérivé de la nicotinamide, ou vitamine PP, antipellagreuse. C’est un coenzyme libre. Sous sa forme oxydée (NAD+) et en présence d’une enzyme appropriée, il réalise l’oxydation du substrat en le déshydrogénant, avec libération d’un H+ dans le milieu

Inversement, la réduction par la forme réduite (NADH) s’effectue par une hydrogénation du substrat, avec incorporation d’un H+ pris au milieu. Son potentiel rédox normal est _ 0,32 V Le nicotinamide-adénine-dinucléotide-phosphate ou NADP n’en diffère que par un phosphoryde _OPO3H2 substitué à un oxhydrile _OH de l’un des riboses. Les deux nucléotides ont même site actif (la nicotinamide), donc même mécanisme d’action et même EH0.

Le NAD intervient dans les dégradations des glucides (ex. respiration) le NADP dans celles des lipides et dans les biosynthèses (notamment la photosynthèse,).  Le rôle de ces nucléotides est essentiel dans la production d’ATP où est stockée l’énergie métabolique. Le flavine-mononucléotide ou FMN est dérivé de la riboflavine ou vitamine B2, constituée de diméthyl-isoalloxazine et de ribitol (il ne s’agit donc pas à proprement parler d’un nucléotide, puisqu’il contient non pas du ribose, mais son dérivé réduit, le ribitol). Il passe de la forme oxydée (FMN) à la forme réduite (FMNH2) par fixation de 2 H sur les 2 N non saturés de l’isoalloxazine.

Le FMN n’est pas libre, mais fortement lié à une protéine (qui diffère selon les oxydoréductions contrôlées), formant ainsi une flavoprotéine, par exemple dans le complexe II de la chaîne des oxydations terminales. Il s’agit de liaisons covalentes sur la riboflavine, avec des liaisons électrovalentielles accessoires sur la partie nucléotidique. 

Les formes réduites sont jaunes (latin flavus : jaune); les formes oxydées incolores. Leur EH0 est _ 0,06 V. Le flavine-dinucléotide ou FAD est constitué de FMN et d’un autre nucléotide, l’adénosine-monophosphate. Il a les mêmes propriétés d’oxydoréduction que le FMN et, comme lui, est présent dans les cellules sous forme de flavoprotéines. Il assure d’importantes oxydoréductions (par passage du FAD au FADH2 ou inversement), dans la respiration (complexe I,), dans la réduction des nitrates, etc.

La nitrate réductase, apanage des végétaux, seuls êtres capables de réduire les nitrates, est un énorme complexe (masse moléculaire relative, Mr: 200 000, et même jusqu’à 500 000 chez les végétaux inférieurs), contenant du FAD, un cytochrome et du molybdène. C’est ce dernier qui, par son changement de valence (Mo5+/Mo6+), transmet les e _ à NO3_.

2-Les cytochromes   haut de la page

Les cytochromes sont des chromoprotéines, dont le groupement prosthétique est un hème  (comme dans l’hémoglobine, c’est-à-dire une porphyrine ayant du fer en son centre). Colorés, de l’orange au brun, ils sont décelables en microscopie optique; ce furent les premiers pigments respiratoires connus (Warburg, 1920; Keilin, 1925). Le fer peut osciller de l’état divalent à l’état trivalent, d’où leur rôle comme transporteurs d’e _. Les formes oxydée et réduite se distinguant par le spectre d’absorption. La protéine est fortement liée à la porphyrine par des liaisons thio-éther contractées entre les SH de deux cystéines et les restes vinyle de l’hème. Selon la nature de cette protéine, on distingue plusieurs cytochromes, qui ont des EH0 différents. Les plus répandus sont:

– dans les oxydations terminales de la respiration, le cytochrome b  (Mr: 28 000), en fait constitué des cytochromes b 566 et b 562 (désignés ainsi selon leur principal pic d’absorption), associé au cytochrome c1 dans le complexe III; le cytochrome c (Mr: 12 000); le couple des cytochromes a  et a 3, qui forme la cytochrome oxydase ou complexe IV, chacun d’eux y est associé à un ion Cu (oscillant entre Cu+ et Cu2+); le système peut ainsi délivrer 4 e _ à l’oxygène (2 par les Fe et 2 par les Cu); – dans la photosynthèse, les cytochromes b 563 (ou b 6) et f  (initiale de frons , feuille en latin), sans doute associés en un même complexe (bf , EH0: + 0,35 V), contribuent à la grande descente thermodynamique des e _ entre les deux systèmes photosynthétiques (PS I et PS II, caractérisant le schéma en Z)

On peut citer encore le cytochrome b 5, soluble, qui assure la désaturation des acides gras (à partir des acides gras saturés qui sont les premiers synthétisés). C’est également le cytochrome b 5 qui, dans les hématies, ramène à l’état d’hémoglobine (Fe2+) la méthémoglobine (Fe3+) qui a tendance à se former et qui est inactive. Un autre cytochrome fait partie de la nitrate réductase, etc.

3-Les quinones   haut de la page

Les quinones sont des composés cycliques présentant dans leur cycle deux fonctions cétone (_C = O) susceptibles d’être réduites en fonctions phénol (_C_OH) par capture de 2 H. Dans les ubiquinones ou coenzymes Q, le cycle cétonique est relié à une chaîne de n  restes isoprène. Le plus souvent, dans les molécules qui participent aux oxydoréductions, n  est égal à 10. Le maximum d’absorption est à 275 nm pour la forme oxydée, à 290 nm pour la forme réduite. Le potentiel rédox est d’environ + 0,10 V. C’est une telle ubiquinone (EH0: 0,065 V) qui, située dans les crêtes mitochondriales, précède les cytochromes dans les oxydations terminales.

La plastoquinone est de formule très voisine:

Située dans les membranes thylacoïdales des chloroplastes, elle reçoit les électrons du système PS II (ainsi nommé, bien qu’il fonctionne en premier, parce qu’il ne fut découvert que le second), et les transmet à la chaîne qui les conduit à PS I.

4-Les protéines fer-soufre   haut de la page

Dans les protéines fer-soufre (protéines Fe-S), dont l’importance n’est apparue que ces dernières années, le fer est lié au soufre des cystéines par des covalences, mais aussi à du soufre minéral (Si , soufre inorganique) par des liaisons de coordination, selon le schéma:

On les voit intervenir dans les oxydations terminales de la respiration , On en trouve également dans la photosynthèse: protéine de Rieske (Rk) et surtout ferrédoxine. La ferrédoxine, petite molécule (PM: 12 000) contenant 2 Fe et 2 Si , très réductrice sous forme réduite (EH0 = _ 0,42 V). Dans la photosynthèse, sa réduction est obtenue par le fonctionnement du système photosynthétique PS I. Elle peut alors retransmettre les électrons reçus au NADP.

Elle sert aussi de transporteur dans la réduction des nitrites, deuxième étape de la réduction des nitrates, dans la réduction des sulfates et dans l’assimilation de l’azote atmosphérique par certaines bactéries, libres dans le sol ou en symbiose dans les nodules des légumineuses. C’est d’ailleurs chez une bactérie fixatrice d’azote (Clostridium ) qu’elle fut d’abord découverte. La nitrogénase, enzyme chef de l’assimilation de l’azote atmosphérique, est formée de deux protéines Fe-S, l’une de Mr 220 000, l’autre de Mr 70 000. La première reçoit sur son fer les électrons venus de la ferrédoxine et, activée par l’ATP (qui en changeant sa conformation élève son EH0), les retransmet à la deuxième protéine, laquelle contient, outre le fer, du molybdène, qui assure la réduction de l’azote .

5-Autres transporteurs :  haut de la page

Il existe un grand nombre de transporteurs dont les interventions sont plus ponctuelles. Nous n’en citerons que quelques-uns

1-   L’acide ascorbique, ou vitamine C, peut céder 2 H en donnant de l’acide déshydroascorbique (désignation d’ailleurs incorrecte, car la fonction acide située sur l’un des OH a disparu). C’est un antioxydant. Notamment, il maintient le fer à l’état ferreux dans la proline hydroxylase qui assure la transformation de la proline en hydroxyproline et qui n’est active que sous forme ferreuse. Les troubles du scorbut (carence en vitamine C) sont, pour une large part, dus à une altération du collagène (constituant essentiel des tissus conjonctifs), par suite d’une déficience en hydroxyproline 

2- Le glutathion, en abrégé GSH, est un tripeptide formé d’acide glutamique, de cystéine et de glycine. Il participe aux oxydoréductions par création d’un pont disulfure entre deux molécules

Chez les végétaux, il intervient ainsi dans la réduction des sulfates. Chez les vertébrés, un de ses rôles essentiels est de maintenir le fer de l’hémoglobine à l’état ferreux, comme le fait le cytochrome b 5, et plus encore de la protéger contre l’action des peroxydes, qu’il transforme en eau oxygénée, qu’une catalase décompose en H2O et O2.

Chez les végétaux, il intervient ainsi dans la réduction des sulfates. Chez les vertébrés, un de ses rôles essentiels est de maintenir le fer de l’hémoglobine à l’état ferreux, comme le fait le cytochrome b 5, et plus 
encore de la protéger contre l’action des peroxydes, qu’il transforme en eau oxygénée, qu’une catalase décompose en H2O et O2.L’acide lipoïque est un coenzyme de formule:=======>>

qui peut recevoir 2 H par ouverture du pont disulfure. Il intervient dans la réduction des sulfates (végétaux), mais surtout il assure l’allongement des chaînes dans la synthèse des acides gras (d’où son nom). L’allongement se fait par accrochage d’un radical acétyle _CH2_COOH, qui doit être réduit en _CH2_CH2.

3-Certaines cuproprotéines, comme la plastocyanine, de la chaîne photosynthétique, sont des protéines à base de Cu, agissant par le changement de valence Cu+/Cu2+.

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